2012年3月1日,清华大学生命科学学院施一公教授研究组和俞立教授研究组合作在《细胞研究》（Cell Research）上发表学术论文“Crystal structure and biochemical analyses reveal Beclin 1 as a novel membrane binding protein”,通过结构生物学的方法,解析了细胞自噬中的关键蛋白Beclin 1主要结构域的晶体结构，并结合生化、细胞等手段解释了该蛋白在细胞自噬中的作用机理。
　　Beclin 1 最早在致死性Sinbis病毒性脑炎的大鼠中发现，研究表明它是调控细胞自噬的关键蛋白，临床研究表明多种肿瘤患者中都有Beclin 1基因的异常，它是公认的肿瘤抑制基因，同时Beclin 1还参与到细胞凋亡的调控中，但是具体怎样发挥作用却仍然不清楚。
　　该论文首次解析了Beclin 1 进化保守区1.6埃的晶体结构，该结构呈现出一种由三个结构单元重复地排列在中心轴周围的全新蛋白折叠方式。对结构的分析发现了Beclin 1具有结合膜的特性，通过体外生化实验和体内的细胞生物学研究验证了Beclin 1结合膜的性质，而且它与膜结合后会诱导膜的形态发生变化。进一步研究发现位于结构顶端的三个极其保守的芳香族氨基酸（FFW）在结合膜的过程中起关键作用，体内将这三个氨基酸突变后，将直接导致beclin 1不能在细胞自噬中发挥正常的功能。
　　该工作不但发现并证实了Beclin 1结合膜的特性，解释了Beclin 1 在细胞自噬中的作用机制，更重要的是定义了一类全新的膜结合蛋白。蛋白与生物膜的相互作用作是生命活动及其重要的一个过程，但是人们对其研究仍然非常有限，该结构的解析以及功能研究对以后人们研究蛋白与生物膜的相互作用提供了新的思路，并且对其它含有类似结构域蛋白的功能的研究具有重要的指导意义。
　　该成果被选为《细胞研究》3月期的封面文章。