2015年5月7日，清华大学生命科学学院陈柱成研究组在Developmental cell发 表了题为“Mechanistic insights into the anchorage of the contractile ring by anillin and Mid1”的研究论文，阐述了胞质分裂过程中，脚手架蛋白anillin及其同源蛋白Mid1介导收缩环锚定在细胞赤道板上的机理。

 动物细胞进行有丝分裂时，纺锤丝通过一系列的信号转导机制，把收缩环募集在细胞的中间位置，确保遗传物质平均地分配到两个子细胞中。在这个过程 中，anillin对收缩环的稳定至关重要。Anillin是一个多结构域蛋白，与多个信号蛋白相互作用。其中，最重要的是信号分子RhoA。RhoA通 过激活微丝成核因子Formin和马达蛋白Myosin II，触发微丝的聚合和收缩环的形成。本研究利用X-Ray晶体衍射技术, 并结合体外生化以及细胞实验发现：anillin包含3个与细胞膜结合的结构元件，其中一个是结合RhoA的结构域。这些结构元件高度协同，将 anillin锚定在赤道板的细胞膜上，从而介导并稳定收缩环的形成和收缩。

研究细胞分裂的另外一个模式生物是裂殖酵母。与动物细胞不同，裂殖酵母进行有丝分裂时，纺锤丝与RhoA都不直接参与细胞分裂位置的确定。收缩环似 乎以另一种机理锚定在细胞中央。在这个过程中，Mid1对收缩环的形成和稳定至关重要。陈柱成研究组利用X-Ray晶体衍射技术解析了Mid1的晶体结 构，发现Mid1是anillin的同源蛋白。与anillin一样，Mid1通过识别富集在赤道板细胞膜的PI(4,5)P2, 把收缩环铆钉在细胞中间。这个过程不需要RhoA的参与。

这个研究表明，从简单的单细胞酵母到复杂的多细胞动物，胞质分裂作为高度保守的生命进程，表现出了既保守但又多样化的调节机制，这为我们更好更深入的理解细胞分裂提供了进一步的证据。

清华大学生命科学院在读博士生孙凌飞和关瑞芳为本文的共同第一作者，陈柱成研究员为本文的通讯作者。其他作者包括美国俄亥俄州立大学的Jian- Qiu Wu教授研究组，本实验室陈梦冉同学及生命科学院教师王佳伟。上海同步辐射，北京高能物理研究所，清华大学共享仪器平台为晶体数据收集以及细胞、生化实验 提供了及时有效的支持。本项目受到国家自然科学基金委支持。

原文链接：

http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1534580715001719